Низкая цена
Всего 249a за скачивание одной диссертации
Скидки
75 диссертаций за 4900a по акции. Подробнее
О проекте

Электронная библиотека диссертаций — нашли диссертацию, посмотрели оглавление или любые страницы за 3 рубля за страницу, пополнили баланс и скачали диссертацию.

Я впервые на сайте

Отзывы о нас

Изучение взаимодействия люциферазы светляков Luciola mingrelica с субстратами и их аналогами методом флуоресцентной спектроскопии : диссертация ... кандидата химических наук : 02.00.15

Год: 2007

Номер работы: 51970

Автор:

Стоимость работы: 249 e

Без учета скидки. Вы получаете файл формата pdf

Оглавление и несколько страниц
Бесплатно

Вы получаете первые страницы диссертации в формате txt

Читать онлайн
постранично
Платно

Просмотр 1 страницы = 3 руб



Оглавление диссертации:

1.1. Собственная флуоресценцня белков. Собственные флуорофоры белков - ароматические боковые группы триптофана (Тгр), тирозина (Туг), фенилаланина (Phe). При возбуждении на 280 нм в испускании многих белков преобладает флуоресценция остатков Тгр, так как Phe имеет очень низкий квантовый выход, а флуоресценция остатков Туг часто слаба из-за тушения. При длинах волн >295 нм поглощает в основном Тгр и предполагается, что его флуоресценция может быть селективно возбуждена в диапазоне 295305 нм

Люцифераза светляков [люциферин-4-монооксигеназа (гидролиз АТР); люциферин: кислород-4-оксидоредуктаза (декарбоксилирование, гидролиз АТР), КФ

1.13.

12.7] принадлежит к большому суперсемейству ферментов, катализирующих образование ациладенилатов из Mg-ATP и карбоксилсодержащих соединений. Люциферазы светляков и жуков имеют довольно высокую гомологию в аминокислотной последовательности. Так например, для люцифераз светляков рода Luciola гомология составляет более 80%, люцифераза св

По результатам статистического анализа консервативных фрагментов первичных последовательностей белков, входящих в суперсемейство аденилатобразующих ферментов, были выделены два консервативных аминокислотных мотива 199-211 и 413-457 (нумерация остатков по Р. pyralis), предположительно участвующих в связывании Mg-ATP [55]. Показано [56, 57], что область Serl98 - Val208 находится в непосредственной близости к АТР-связывающему участку. Согласно модели полученной в работе [7], молекула АТР свя

Как было показано в работах [63-65], остатки аминокислот 226, 227, 244-247, 250, 354, 355, (нумерация аминокислот для Р. pyralis) являются составной частью р-листа N-домена, и составляют ЬНгсвязывающий центр. Известно, что удаление С-домена мало влияет на изменение K ЬПг [44], по-видимому, его роль в присоединении ЬНг m мала, однако С-домен способствует правильной ориентации субстрата при захвате его активным центром. Согласно трехмерной модели структуры люциферазы [7] молекула люциферина по

2.4. Микроокружение излучателя в активиом центре люцнферазы Известно, что структура излучателя биолюминесцентной реакции идентичны и химическая схема для всех выделенных в цвете люцифераз насекомых. Основное различие заключается возникающей биолюминесценции. Согласно литературным данным, существует взаимосвязь между структурой белковой глобулы люциферазы светляков и спектрами биолюминесценции. Анализ данных по спектрам биолюминесценции нативных и мутантных люцифераз светляков разных видов