Низкая цена
Всего 249a за скачивание одной диссертации
Скидки
75 диссертаций за 4900a по акции. Подробнее
О проекте

Электронная библиотека диссертаций — нашли диссертацию, посмотрели оглавление или любые страницы за 3 рубля за страницу, пополнили баланс и скачали диссертацию.

Я впервые на сайте

Отзывы о нас

Стереохимический анализ полярных взаимодействий в α-спиральных белках : диссертация ... кандидата биологических наук : 03.00.03

Год: 2006

Номер работы: 71721

Автор:

Стоимость работы: 249 e

Без учета скидки. Вы получаете файл формата pdf

Оглавление и несколько страниц
Бесплатно

Вы получаете первые страницы диссертации в формате txt

Читать онлайн
постранично
Платно

Просмотр 1 страницы = 3 руб



Оглавление диссертации:

Предсказание третичной структуры белка но его аминокислотной последовательности продолжает оставаться одной из важнейших задач структурной биологии. Для ее успешного решения требуется учесть все многочисленные взаимодействия физико-химические белка как с факторы, средой, определяюш,ие так и внутри окружающей макромолекулы. Суш,ествуют многочисленные экспериментальные методы определения энергии тех или иных (гидрофобных, полярных и т.д.) взаимодействий в белках, однако все они чрезвычайно тр

Упаковка длинных а-сннралей в белках

1.1.1 Основные теоретические модели унаковки а-сииралей в белках Как только стало известно, что все многообразие белковых структур может быть описано в терминах взаимодействия элементов регулярной вторичной структуры (а-спиралей и р-тяжей) и петель или перетяжек с нерегулярной структурой, встал вопрос, какие именно принципы определяют упаковку элементов вторичной структуры. Первая работа, посвященная анализу принципов упаковки а-спиралей, появилась е

), и возможна при трех дискретных значениях углов между осями спиралей:О= -80°, Q= -60° и Q.= 19°(здесь и далее угол Q.

- это торсионный угол между осями контактирующих аспиралей). Эта модель удовлетворительно описывает экспериментальные данные для целого ряда а-белков. Впоследствии авторы о SА Рисунок

1.1 - Схема упаковки а-спиралей по Крику, показанная с помощью а-спиральных разверток. Боковые остатки одной спирали показаны кружочками, другойкрестиками. (Рисунок перепечатан из

1.

Введение В белках встречается два основных типа гидрофильных взаимодействий - это солевые мостики и водородные связи (рис.

1.11). Они играют важнейшую роль в таких молекулярно-биологических явлениях, как адсорбция, катализ, активность ферментов и, как это будет показано далее, во многом определяют формирование нативных белковых структур. Однозначного определения водородной связи на сегодняшний день все еще не существует. В некоторых определениях за основу берется тот или ино

1. Проблема определения энергии иоляриых взаимодействий в белках Энергия полярных взаимодействий (водородных связей и солевых мостиков) определяется, с одной стороны, природой взаимодействующих атомов и геометрическими параметрами связи, а с другой - влиянием ближайшего (а возможно и более дальнего) окружения. На сегодняшний день мы в состоянии учесть лишь первые два фактора, и потому можем оперировать в своих расчетах лишь очень грубыми и приблизительными оценками энергии гидрофильных взаимо

1. Гидрофильные остатки, полярные взаимодействия и стабильность белковой молекулы С вопросом об энергии полярных взаимодействий тесно связан вопрос о вкладе полярных остатков и полярных взаимодействий в стабильность белка. Суш,ествует три основных точки зрения относительно вклада гидрофильных остатков и гидрофильных взаимодействий в стабильность белковой молекулы. Первая предполагает, что они (остатки и взаимодействия) скорее дестабилизируют, чем стабилизируют белки, но нри этом защищают их